प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के स्तर या प्रोटीन की संरचना

प्रोटीन अणु की संरचना 200 से अधिक में अध्ययन किया हैसाल। यह कई प्रोटीनों के लिए जाना जाता है उनमें से कुछ संश्लेषित (उदाहरण के लिए, इंसुलिन, आरएनस) हैं। अमीनो एसिड से प्रोटीन अणुओं की बुनियादी संरचनात्मक और कार्यात्मक इकाई। इसके अलावा कार्बाक्सिल और एमिनो समूहों और प्रोटीन अन्य कार्य समूहों, जो उनके गुणों का निर्धारण होता है। ऐसे समूह पार्श्व शाखाएं जो प्रोटीन अणु में रखा शामिल: एसपारटिक एसिड या glutamic एसिड, लाइसिन या hydroxylysine, arginine के guanidine समूह के अमीनो समूह की carboxy समूह, हिस्टडीन की imidazole समूह, सेरीन और threonine के हाइड्रॉक्सिल समूह, tyrosine के फिनोल समूह, सिस्टीन की sulfhydryl समूह, cystine की डाइसल्फ़ाइड समूह, मेथिओनिन के thioether समूह, फेनिलएलनिन benzelnoe कोर, अन्य अमीनो एसिड के एलिफैटिक जंजीरों।

प्रोटीन अणु के चार स्तर संरचनात्मक संगठन हैं।

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना प्रोटीन अणु में अमीनो एसिड पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक प्राथमिक संरचना के गठन के साथ मिलकर जुड़ जाते हैं। यह अमीनो एसिड की गुणात्मक रचना पर निर्भर करता है, उनकी संख्या और एक-दूसरे के बीच संबंध का क्रम। प्रोटीन की प्राथमिक संरचना सबसे अधिक बार सैगर द्वारा निर्धारित होती है। परीक्षण प्रोटीन को ditrofluorobenzene (DNP) के समाधान के साथ इलाज किया जाता है, जिसके परिणामस्वरूप डिनिट्रोफेनील-प्रोटीन (डीएनपी-प्रोटीन) का निर्माण होता है। बाद में डीएनपी-प्रोटीन हाइड्रोलाइज्ड होता है, प्रोटीन अणु का अवशेष और डीएनपी-एमिनो एसिड का गठन होता है। डीएनपी-एमिनो एसिड इस मिश्रण से पृथक है और हाइड्रोलाइज्ड है। हाइड्रोलिसिस के उत्पाद अमीनो एसिड और डायनेथ्रोबेन्जेन हैं। बाकी अणु प्रोटीन अणु डीएनपी के नए भाग के साथ प्रतिक्रिया करता है जब तक पूरे अणु अमीनो एसिड में टूट जाती है। अमीनो एसिड के मात्रात्मक अध्ययन के आधार पर, एक व्यक्ति की प्रोटीन की प्राथमिक संरचना की एक योजना बनाई जाती है। प्रोटीन की प्राथमिक संरचना इंसुलिन, माइओोग्लोबिन, हीमोग्लोबिन, ग्लूकागन और कई अन्य हैं)।

एडमैन विधि से, प्रोटीन को फेनिल आइसोथियोसाइनेट के साथ इलाज किया जाता है। कभी-कभी proteolytic एंजाइमों - ट्रिप्सिन, पेपिसिन, सीमोट्रिप्सिन, पेप्टाइडेज़, आदि का उपयोग किया जाता है।

प्रोटीन की माध्यमिक संरचना एक्सरे विश्लेषण का उपयोग करते हुए अमेरिकी वैज्ञानिकों ने पाया कि प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अक्सर अल्फा हेलिस के रूप में मौजूद हैं, और कभी-कभी बीटा संरचनाएं।

अल्फा-सर्पिल की तुलना सर्पिल सीढ़ी के साथ की जाती है,जहां डिग्री का कार्य अमीनो एसिड अवशेषों द्वारा किया जाता है। फाइब्रिलर प्रोटीन (रेशम फाइब्रॉइन) के अणुओं में, पॉलीपेप्टाइड जंजीरों लगभग पूरी तरह से फैले हुए हैं (बीटा संरचना) और हाइड्रोजन बांडों द्वारा स्थिर क्षेत्रों के रूप में रखा गया है।

अल्फा हेलिक्स सहज रूप में बना सकते हैंसिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड (डिटेरोन, नायलॉन), जिसमें 10 से 20 हजार डा के आणविक द्रव्यमान हैं प्रोटीन अणु (इंसुलिन, हीमोग्लोबिन, आरएनएसीई) की कुछ साइटों पर, पेप्टाइड श्रृंखला का अल्फा-पेचिक कॉन्फ़िगरेशन बाधित है, और एक अलग प्रकार के सर्पिल संरचनाएं बनती हैं।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना प्रोटीन अणु की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की सर्पिल भागों विभिन्न रिश्तों जो तृतीयक (तीन आयामी) संरचना, फार्म और प्रोटीन अणु की मात्रा के आकार का निर्धारण कर रहे हैं। यह माना जाता है कि स्वत: और के तृतीयक संरचना विलायक अणुओं के अमीनो अम्ल अवशेषों के साथ एक बातचीत के कारण होता है है। इस प्रकार हाइड्रोफोबिक कण प्रोटीन अणु में "तैयार", उनके शुष्क क्षेत्र बनाने और हाइड्रोफिलिक समूहों विलायक है, जो उर्जा अनुकूल पुष्टियों अणु का निर्माण होता है की ओर उन्मुख होते हैं। इस प्रक्रिया को इंट्रामोलीक्युलर बंधन के गठन के साथ है। प्रोटीन अणु RNAse, हीमोग्लोबिन, चिकन अंडे की लाइसोजाइम के लिए लिखित में तृतीयक संरचना।

प्रोटीन की चतुर्भुज संरचना एक ही जटिल अणु में कई सब यूनिटों के संघ के परिणामस्वरूप प्रोटीन अणु की इस तरह की संरचना उत्पन्न होती है। प्रत्येक उपकुंजी में प्राथमिक, माध्यमिक और तृतीयक संरचना होती है।